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Por lo tanto, los tres sustratos de la enzima son el ATP y dos moléculas de aminoácido, mientras que sus tres productos son ADP, fosfato y un L-aminoacil-L-aminoácido. Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas, concretamente a aquellas ligasas que forman enlaces de tipo carbono-nitrógeno entre aminoácidos (péptido sintasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-aminoácido:L-aminoácido ligasa (formadora de ADP). Otros nombres de uso común son, L-aminoácido alfa ligasa, bacilicin sintetasa, YwfE y L-aminoácido ligasa.
Fuentes: es.wikipedia.org
Tabata K, Ikeda H, Hashimoto S (2005). «ywfE in Bacillus subtilis codes for a novel enzyme, L-amino acid ligase». J. Bacteriol. 187 (15): 5195-202. PMC 1196041. PMID 16030213. doi:10.1128/JB.187.15.5195-5202.2005.
Fuentes: es.wikipedia.org
El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y arqueas, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma. Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas. Las proteínas al ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubicuitina. Una vez que una de estas moléculas de ubicuitina se ha unido a una proteína a eliminar, por medio de la enzima ubicuitina ligasa, se empiezan a agregar más proteínas de ubicuitina, dando como resultado la formación de una cadena poliubicuitínica que le permite al proteasoma identificar y degradar la proteína. Estructuralmente, un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estos anillos está compuesto por siete proteínas individuales. Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función es mantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril.
Fuentes: es.wikipedia.org
Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubicuitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. El proceso de ubicuitinación más el proceso de degradación proteosómica recibe el nombre de sistema ubicuitino-proteosómico. La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de la expresión génica y las respuestas al estrés oxidativo. La importancia de la degradación proteica dentro de las células y el rol de la ubicuitina en dicho proceso fue reconocido con el Premio Nobel de Química en 2004, otorgado a Aarón Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose.
Fuentes: es.wikipedia.org
Nmn se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Nmn se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Nmn)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Nmn)